一种源于P53的多肽与免疫球蛋白的Fc片段融合蛋白的表达和纯化分离2020172421梁芷萁一、研究背景及意义癌症是科学家尚未攻克的最顽固堡垒之一，也是当代医学科学研究最具有挑战性的课题之一。
p53作为迄今发现的与肿瘤发生相关性最高的基因，自然成为重点研究对象。
作为肿瘤发生机制及相关治疗的重要靶点，p53虽已经历了40余年的研究历程，但仍有极大的探索空间[1]。
P53是由人类TP53基因编码的分子量为43.7KDa的蛋白质，但因蛋白条带出现在Marker所示的53KDa处，故命名为P53。
该蛋白作为一个重要的压力传导器，与E3泛素连接酶MDM2共同组成了信号传导中枢，感知细胞的压力或损伤，并对其产生应答阻止细胞异常增殖或介导异常细胞死亡，因此成为重要的肿瘤抑制蛋白[1]，在防止致癌突变的积累和阻止致癌转化的方面起着重要的作用[2]。
但在一般情况下，P53蛋白极不稳定，半衰期仅为6-20分钟[3]，尽管具有反式激活功能和广谱抗肿瘤功效[4]，目前仍在成药性研究方面存在一定瓶颈。
解决这一难题的思路之一，就是应用基因工程技术表达出融合蛋白，该方法能够在保留功能蛋白的生物学活性的基础上，利用融合片段改进功能蛋白的部分理化局限性。
Fc融合蛋白技术是目前研究最多、进展最快的蛋白融合技术。
Fc片段是免疫球蛋白G恒定区的一部分，通过与FcRn结合而阻止溶酶体降解，从而延长半衰期[5]。
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